За рахунок яких зв’язків формується первинна структура білка

Первинна структура білка – це послідовність амінокислот, що закодована за допомогою пептидних зв’язків.

Первинна структура білка

На сьогодні розшифровано первинну структуру білка більш ніж 2500 білків. У природі є 10 12 різних білків. Пептидний зв’язок, за допомогою якої сформована первинна структура білка, формується за рахунок наступних елементів:

Також у освіті первинної білкової структури беруть участь α-амінокислоти. Простий пептидний зв’язок утворює острови поліпептидних ланцюгів і є фрагментом, що повторюється.

Зважаючи на власну оригінальну будову, первинна молекула білка обумовлює детермінованість або генетичну закодованість послідовності амінокислот у білку. Іншими словами, будь-яка інформація про амінокислотну послідовність міститься в ДНК.

Унікальність первинної структури білка у тому, що у організмі кожному білку відповідає оригінальна амінокислотна послідовність.

Крім того, пептидний зв’язок первинної структури білка здатний до денатурації або руйнування. Відновлення первинної структури білка протікає досить повільно. Первинна структура білка може утворити всі наступні білкові структури, а саме: вторинну, третинну, четвертинну.

Усі амінокислоти, що входять до складу білка, можуть ділитися на дві групи:

• Взаємозамінні амінокислоти, які подібні між собою за структурою та властивостями.
• Незамінні амінокислоти, які відрізняються за структурою та властивостями.

Усі незамінні амінокислоти людина отримує з продуктів тваринного походження, оскільки їх аналоги в організмі не виробляються.

Основні характеристики пептидного зв’язку

Заміна амінокислот може мати консервативний характер, якщо один одного змінюють ті амінокислоти, які подібні за структурою. У цьому структура білка не змінюється. Прикладом таких замін можуть бути: гли-ала, асп-глу, тир-фен, вал-лей.

Що ж до радикальної заміни, вона проходить більш значимо. Попри свій негативний характер впливу, радикальна заміна білкової молекули – досить часте явище при розвитку живих організмів.

Радикальна заміна – це зміна однієї амінокислоти на іншу, яка відрізняється структурою.

Такий тип заміни призводить до зміни властивостей білкових молекул. Прикладами радикальних замін амінокислот можуть бути: глу-вал, сер-цис, про – три, фен-асп, илей-мет. Радикальні заміни призводять до того, що всередині генетичного апарату клітин виникають різні патології.

Також первинна структура білка має властивість універсальності. Ті білки, які виконують в організмі подібні функції мають дуже близьку первинну структуру. Одна амінокислота у природних білках зустрічається трохи більш як 3 рази. Проте вже така кількість амінокислот дає високий рівень різноманітності білкових молекул.

Радикальна заміна глу на вал у молекулі гемоглобіну призводить до виникнення такого захворювання, як серповидно–клітинна анемія. Така патологія характеризується тим, що еритроцити під впливом низького парціального тиску набувають форми серпу. Коли такий гемоглобін віддає кисень, він втратить властивість розчинності і випадає в осад.

Таким чином, порядок чергування амінокислот всередині поліпептидного ланцюга та місце розташування дисульфідних містків (-S-S-зв’язків). Початком ланцюга вважається його N-кінець.

Якщо говорити про основні особливості пептидного зв’язку первинної структури білка, то можна відзначити, що кисень і водень усередині неї знаходиться в транс – положенні по відношенню до такої осі, як С – N -.

Найчастіше пептидна зв’язок перебуває у проміжному стані, саме між двома крайніми зарядами (коли на Про невеликий «-», але в N – невеликий «+» заряд).

Багато природних поліпетидів налічують у своєму складі численні амінокислотні залишки. У зв’язку з цим кількість можливих варіантів поліпептидних ланцюгів нескінченно велика. Слід зазначити також і той факт, що всі можливі теоретично варіанти поєднання амінокислот не щоразу зустрічаються у природі.

Першим білком, первинна структура якого була розшифрована, був звичайний бичачий інсулін. Його молекула містить два з’єднаних між собою ланцюжків, між якими утворюється дисульфідний місток. Ще один дисульфідний зв’язок розташований усередині короткого ланцюга. Послідовність розташування амінокислотних залишків у молекулі інсуліну встановив англійський біохімік Ф. Сенгер у 1953 р.

Його робота, яка писалася протягом кількох років стала революційним етапом під час вивчення білків. Він підтвердив поліпептидну теорію будови білка, створену раніше Е.Г. Фішером і довів, що білки є хімічними сполуками строго певної структури, яка зображується за допомогою хімічних формул, що ілюструють порядок з’єднання амінокислотних залишків усередині поліпептидного ланцюжка.

Серед ще одних найважливіших характеристик пептидного зв’язку можна назвати: копларність.

Копларність – це знаходження всіх атомів, що входять до пептидної групи в одній площині.

Також пептидна зв’язок може існувати в декількох протилежних формах, а саме хто і енольной) і мати трансположення заступників щодо С-N-зв’язку. При цьому пептидна зв’язок часто утворює два водневі зв’язки з різними групами первинних структур білків. У цьому випадку винятком є пептидні групи, до складу яких входять аміногрупи проліну та гдрокіспроліну.

Вони утворюють лише один водневий зв’язок. Тому вторинна структура таких білків може бути дещо видозмінена. Поліпептидний ланцюг може легко згинатися, оскільки його не тримає другий водневий зв’язок.

Таким чином, первинна структура білка підтримується за рахунок пептидного зв’язку, який має дуже високий ступінь стабільності.

4. Білки. Структурна організація білків

З курсу біології людини пригадайте, які речовини повинні надходити в її організм з їжею. Чому з їжею крім вуглеводів і ліпідів до організму повинні надходити білки? Які функції виконують білки в організмі людини? Пригадайте також, як утворюється йонний зв’язок.

Мал. 4.1. Будова молекули білка

Білки — це великі органічні молекули, біополімери. Вони складаються з мономерів — амінокислот, які з’єднані у вигляді ланцюжка (мал. 4.1). Амінокислоти — це органічні молекули, до складу яких обов’язково входить дві групи атомів — аміногрупа (—NH₂) і карбоксильна група (—COOH). Ці групи атомів приєднані до одного атома Карбону. В амінокислотах, які не входять до складу білків (а такі теж трапляються в природі), ці групи можуть приєднуватися і до різних атомів Карбону.

Крім цих двох груп до того самого атома Карбону приєднана ще одна група атомів — радикал. У кожної амінокислоти радикал свій. На схемах і малюнках його позначають літерою R (мал. 4.2).

У клітинах живих організмів міститься 20 різних амінокислот. Відповідно, існує 20 різних амінокислотних радикалів. Їхні формули подано на форзаці підручника.

Структурні рівні організації білків

Білок — це лінійний полімер, який складається з великої кількості амінокислот, з’єднаних у ланцюжок і згорнутих у просторі певним чином. Кожна білкова молекула має свою унікальну, тільки їй притаманну, просторову тривимірну структуру. І тільки в такому вигляді вона може нормально виконувати свої унікальні функції.

Мал. 4.2. Схема будови молекули амінокислоти

Мал. 4.3. Утворення пептидного зв’язку між молекулами амінокислот

Для підтримання такої структури, або для її стабілізації, існують певні хімічні зв’язки і взаємодії. Вони забезпечують постійність її конфігурації, а отже, і функціонування. Розрізняють чотири рівні структурної організації білкової молекули. Первинна структура є найпростішою, четвертинна — найскладнішою.

Первинна структура білків

Первинна структура білка забезпечує об’єднання амінокислот в один ланцюжок. Цей ланцюжок має лінійну структуру (тобто він має вигляд нитки). Зв’язок, який з’єднує молекули амінокислот, має назву пептидний, а сам ланцюжок поліпептидним. Пептидний зв’язок виникає внаслідок хімічної реакції між аміногрупою (—NH₂) однією амінокислоти й карбоксильною групою (—СООН) іншої амінокислоти (мал. 4.3). Під час утворення пептидного зв’язку виділяється одна молекула води. Цей зв’язок є ковалентним, а отже, найміцнішим у молекулі білка.

Вторинна структура білків

Вторинна структура білка забезпечується складанням лінійної молекули в більш компактну структуру. Молекула може набувати двох різних просторових форм — спіральної або складчастої. Вони мають відповідні назви: а-спіральна та (3-складчаста структури (мал. 4.4). В одній молекулі білка різні її ділянки можуть мати різний варіант вторинної структури. На одних ділянках вона може мати складчасту структуру, а на інших — спіральну (мал. 4.5, с. 18). Більш того, одну й ту саму молекулу білка інколи клітина може «скласти» різними способами. Слід зазначити, що деякі ділянки можуть не утворювати вторинних структур. Вони так і залишаються лінійними ділянками.

Мал. 4.4. Вторинна структура білка: спіральна та складчаста структури

Мал. 4.5. Модель молекули білка з ділянками, які мають різну вторинну структуру

Вторинна структура білка утворюється за допомогою водневих зв’язків, які виникають між амінокислотними залишками, що розташовані поряд. З курсу хімії ви вже знаєте, що водневі зв’язки виникають між атомами Оксигену й Гідрогену різних молекул.

Третинна й четвертинна структури білків

Третинна структура білка забезпечує розташування спіральних та складчастих ділянок молекули у просторі в певному порядку. Утворюється за допомогою зв’язків, що виникають між амінокислотними залишками, які розташовані на великій відстані.

Це досягається шляхом стабілізації молекули білка у просторі кількома способами: за допомогою водневого, йонного, дисульфідного зв’язків та гідрофобної взаємодії (мал. 4.6). Але роль водневих зв’язків у цій структурі не така значна.

Більше значення має утворення дисульфідних зв’язків, або дисульфідних містків. Вони утворюються між двома радикалами амінокислоти цистеїну внаслідок взаємодії атомів Сульфуру в цих радикалах. Дисульфідні зв’язки досить міцні й розриваються нелегко.

Мал. 4.6. Третинна структура білка. Стабілізація структури молекули різними способами

Мал. 4.7. Четвертинна структура білка глутамінсинтетази. Утворення білкового комплексу з кількох білкових молекул

Йонні зв’язки виникають між протилежно зарядженими радикалами полярних амінокислот. У водному середовищі вони значно слабші за ковалентні й можуть розриватися у разі зміни pH середовища.

Гідрофобна взаємодія виникає між радикалами гідрофобних амінокислот. Такі радикали часто скупчуються разом, коли білкова молекула міститься у водному розчині. Таким чином гідрофобні радикали «ховаються» усередині молекули, а гідрофільні розташовуються ззовні, стикаючись із водним середовищем.

Четвертинна структура білків виникає в разі, коли кілька білкових молекул сполучаються між собою (мал. 4.7). Таким чином вони утворюють єдиний білковий комплекс, який виконує певні функції.

Денатурація та ренатурація білків

Просторова структура білків може порушуватися під впливом зміни температури, хімічного середовища, фізичних факторів. Вони призводять до послідовного руйнування четвертинної, третинної та вторинної структур білка. Цей процес називається денатурацією. У випадку руйнування і первинної структури говорять про деструкцію білка. Інколи після денатурації білок може самостійно відновити свою структуру. Таке відновлення структури білка називають ренатурацією.

Білки — це біополімери, які складаються з амінокислот. Виділяють чотири рівні структурної організації білка. Перший рівень є ланцюжком амінокислот, які з’єднані пептидними зв’язками в певній послідовності. На другому рівні молекула має вигляд спіральної або складчастої структури, яка стабілізована у просторі за допомогою водневих зв’язків. На третьому рівні ці структури певним чином розміщуються у просторі та стабілізуються за допомогою кількох різних способів. На четвертому рівні кілька білкових молекул об’єднуються в єдину структуру.

Перевірте свої знання

1. Які особливості притаманні амінокислотам? 2. Скільки рівнів організації мають білки? 3. Яким чином забезпечується стабільність різних рівнів організації білків? 4. Міцність водневого зв’язку є невеликою. Чому тоді водневі зв’язки цілком успішно забезпечують стабільність структури молекул білків? 5*. Чому в деяких випадках після денатурації білка неможлива його ренатурація? 6*. Чому деякі білки в організмі не мають усіх чотирьох рівнів організації?