§ 39. Білки: склад і будова. Біологічна роль амінокислот і білків

На початку теми ви довідалися про те, що до складу органічних речовин може входити і Нітроген. Прикладом таких речовин є білки та амінокислоти. За цією ознакою вони належать до нітрогеновмісних органічних сполук.

АМІНОЕТАНОВА КИСЛОТА ЯК ПРЕДСТАВНИК АМІНОКИСЛОТ. З молекулярної формули цієї речовини C₂H₅O₂N можна довідатися лише про її кількісний та якісний склад, зробити висновок про те, що це складна нітрогеновмісна органічна сполука. Напівструктурна та структурна формули дають змогу уявити порядок сполучення атомів у карбоновому ланцюгу і вказують на наявність двох груп атомів — карбоксильної —СООН та аміногрупи —NH₂.

Аміноетанову кислоту можна розглядати як етанову, у карбоновому ланцюзі якої один атом Гідрогену заміщений на аміногрупу. Вона є групою, яка міститься в молекулах представників деяких класів органічних сполук, зокрема й амінокислот.

Аміноетанова кислота — перший і найпростіший представник амінокислот.

У живій природі найбільше значення мають амінокислоти, у яких аміногрупа розміщена біля першого після карбоксильної групи атома Карбону. Кислоти з таким розміщенням аміногруп у молекулі називають альфа-амінокислоти (позначається α-амінокислота). Вони беруть участь в утворенні білків.

Розглянемо структурну формулу амінокислоти, яку ще називають аланін.

У її молекулі аміногрупа також розташована біля першого після карбоксильної групи атома Карбону. Як вам відомо з біології, ця амінокислота входить до складу багатьох білків.

Амінокислоти — це органічні кислоти, у складі молекул яких є одна чи кілька аміногруп —ΝΗ₂.

ФІЗИЧНІ ВЛАСТИВОСТІ АМІНОЕТАНОВОЇ КИСЛОТИ. Це кристалічна, білого кольору, добре розчинна у воді та солодка на смак речовина. На її фізичних властивостях позначився взаємний вплив наявних у молекулі груп атомів. Так, аміноетанова кислота краще розчиняється у воді, ніж в органічних розчинниках, має вищу температуру плавлення порівняно з відповідною карбоновою кислотою.

АМФОТЕРНІ ВЛАСТИВОСТІ АМІНОЕТАНОВОЇ КИСЛОТИ. Здатність карбонових кислот взаємодіяти з лугами за рахунок карбоксильної групи та утворювати солі вам відома. Що ж до аміногрупи, то вона має основні властивості, типовою серед яких є також реакція нейтралізації. Завдяки наявності двох різних груп аміноетанова та інші амінокислоти взаємодіють і з лугами, і з кислотами.

Аміноетанова кислота та інші амінокислоти поєднують властивості кислоти й основи, тобто виявляють амфотерні властивості.

На відміну від амфотерних неорганічних сполук, амінокислоти взаємодіють між собою. Розглянемо це на прикладі аміноетанової кислоти.

• Пригадайте з неорганічної хімії суть амфотерності та як за допомогою дослідів довести амфотерність речовини.

Так можуть сполучатися не дві, а багато молекул різних амінокислот. Ця унікальна властивість амінокислот забезпечила існування в природі найскладніших і найважливіших біополімерів — білків. Білки шерсті, нігтів, рогів, пір’я, шовку — нерозчинні у воді волокна. Білки крові, лімфи та інші — колоїдні розчини.

БІЛКИ ЯК БІОЛОГІЧНІ ПОЛІМЕРИ. Молекули білків утворюються з α-амінокислот у найдовершенішій хімічній лабораторії — клітині організму. Білки різноманітні за складом і властивостями.

Мономерами білків є двадцять α-амінокислот, що в неоднаковій кількості та різній послідовності сполучаються між собою пептидними групами, чим зумовлюють наявність великої кількості різних білкових молекул. Молекули деяких білків можна побачити в електронний мікроскоп.

Білки — це природні полімери, утворені α-амінокислотами.

Якщо природні полімери крохмаль і целюлоза мають приблизну відносну молекулярну масу (ступінь полімеризації їхніх молекул буває різним), то молекулярні маси білків чітко визначені. Так, відносна молекулярна маса гемоглобіну дорослої людини дорівнює 64 900, оскільки його молекула містить 3032 атоми Карбону, 4816 атомів Гідрогену, 780 атомів Нітрогену, 872 атоми Оксигену, 8 атомів Сульфуру та 4 атоми Феруму. Його молекули здатні до подальшого сполучення з утворенням вторинної, третинної та четвертинної структур гемоглобіну.

• З курсу біології 9 класу пригадайте інформацію про чотирирівневу організацію структури білкових молекул.

Під час приготування яєчні, смаження м’яса чи риби первинна структура білкових молекул зберігається, тоді як інші структури руйнуються. Це явище називається денатурація.

Більшість білків не витримує високого нагрівання. Ось чому під час різних захворювань людини температура тіла, що перевищує 40 °С, небезпечна для життя.

Крім температури, руйнування структур білкових молекул спричинюють луги, сильні кислоти, медичний спирт.

Працюємо з медійними джерелами

Оберіть тему навчального проєкту: «Їжа — джерело будівельного матеріалу організму»; «Дослідження хімічного складу їжі».

Виконайте обраний навчальний проект і презентуйте його для учнів свого класу.

Стисло про основне

• Аміноетанова кислота — це нітрогеновмісна органічна сполука, у молекулі якої є дві характеристичні групи: карбоксильна —СООН та аміногрупа — NH₂.

• Найбільше значення для живої природи мають двадцять α-амінокислот. У їхніх молекулах аміногрупа розміщена біля першого після карбоксильної групи атома Карбону.

• Білки — природні полімери. Серед відомих речовин вони мають найскладнішу будову.

• Розрізняють первинну, вторинну, третинну та четвертинну структури білкових молекул.

Сторінка ерудованих

З’ясування будови білків — визначне досягнення хімічної науки. Серед перших учених, хто висловлював думку про утворення білкових молекул з α-амінокислот (таку загальну назву мають амінокислоти, у яких аміногрупа розташована біля першого після карбоксильної групи атома Карбону), був наш співвітчизник Іван Якович Горбачевський.

Німецький учений Еміль Герман Фішер у 1902 р. отримав Нобелівську премію за дослідження здатності амінокислот сполучатися між собою та проведення синтезу пептиду з вісімнадцяти α-амінокислот (сполуки з вмістом від 10 до 100 α-амінокислотних залишків умовно назвали пептидами, а понад 100 — білками).

У клітинах організмів відбувається гідроліз білків за участі каталізаторів (ферментів), більшість із яких — білкового походження. У лабораторних умовах гідроліз можна здійснити, вдавшись до нагрівання білка із сильними кислотами або лугами. Під час гідролізу пептидні зв’язки руйнуються й утворюються вільні амінокислоти, що схематично можна записати:

Гідроліз білка призводить до повної втрати всіх його структур.

Знаємо, розуміємо

1. У чому полягає особливість складу молекули аміноетанової кислоти?

2. Обґрунтуйте, яку роль в утворенні білкових молекул відіграють амфотерні властивості амінокислот.

3. Яка речовина — амінокислота чи хлоридна кислота — має різноманітніший якісний склад?

4. Які природні полімери мають сталу відносну молекулярну масу, а які — приблизну?

5. Обґрунтуйте роль білків у природі.

Застосовуємо

150. Складіть план доведення амфотерних властивостей аміноетанової кислоти.

151. Застосуйте знання з хімії та біології для пояснення винятково важливої ролі білків у живій природі.

152. Укажіть пару речовин однакового якісного складу.

• А амоніак й нітратна кислота
• Б гліцерол й етанова кислота
• В етанова й аміноетанова кислоти
• Г сахароза й аміноетанова кислота

153. Розташуйте назви речовин за ЗБІЛЬШЕННЯМ їхньої молярної маси.

АМІНОКИСЛОТИ

Амінокислоти — це похідні карбонових кислот, у яких один або декілька атомів водню у вуглеводневому радикалі заміщені на аміногрупу. Залежно від розташування NH₂-групи розрізняють α-, β-, γ- та інші амінокислоти. У живих організмах вони перебувають у вільному стані або входять до складу білків, пептидів, а також деяких інших біологічно активних сполук. Існує понад 300 амінокислот, наявних у різних тварин, рослин і мікробіальних системах, але лише 20 основних кодуються в ДНК і потім включаються до складу білків. Багато білків також містять модифіковані залишки цих 20 амінокислот.

Амінокислоти, що формують первинну структуру білків, є майже виключно α-А., у яких карбоксильна група і аміногрупа зв’язані з тим самим атомом вуглецю (α-вуглецевий атом). До нього також приєднаний атом водню і бічний ланцюг певної будови. Хімічна природа останнього різноманітна: від атома водню до складних циклічних сполук. Саме радикали визначають структурну і функціональну особливості амінокислот, а α-атом вуглецю в більшості з основних 20 амінокислот (крім гліцину) є хіральним, або центром асиметрії молекули. Відповідно 2 конфігурації амінокислот у просторі називаються D (dextro, або права) та L (laevо, або ліва).

Усі амінокислоти в білках є L-конфігурації:

D-амінокислоти зазвичай не виявлять у складі білків, але вони наявні у деяких антибіотиках і бактеріальних клітинних стінках. Амінокислоти, що входять до складу білків, одержали назву протеїногенних. Серед них виділяють головні (це найважливіші 20) і рідкісні, які переважно є похідними тих самих амінокислот.

Напр., 4-гідроксипролін і 5-гідроксилізин, що містяться у колагені; ε-триметиллізин, який виявлено у Са 2+ -зв’язувальних білках та ін. Вони утворюються шляхом модифікації головних А. після їх включення до складу відповідного білка. Деякі природні амінокислоти, які не виявлені в білках, є проміжними метаболітами обміну речовин, напр. L-орнітин та L-цитрулін — учасники циклу сечовини в печінці. Назви амінокислоти будуються за замінною номенклатурою карбонових кислот (напр. α-амінопропіонова кислота), але частіше використовуються їх тривіальні назви, напр. гліцин, аланін, серин тощо. Існують також трилітерні й однолітерні позначення амінокислот, напр. гліцин — глі, G; аланін — ала, А; лейцин — лей, L. Їх використовують для позначення чергування амінокислоти у пептидах або білках. Тривіальні назви досить часто пов’язані з джерелом виділення амінокислот, або іншими ознаками. Напр. гліцин має солодкий смак (грець. glycos — солодкий); серин входить до складу білка шовку — фіброїну (лат. serius — шовковистий); тирозин був виділений із сиру (грець. tyros — сир); аспарагінова кислота — із паростків спаржі (лат. asparagus) та ін.

Амінокислоти класифікуються кількома способами залежно від ознаки, за якою відбувається їх розподіл на групи.

Прийнято три класифікації амінокислот:

1. структурна — за хімічною будовою радикалу;
2. електрохімічна — за кислотно-основними властивостями;
3. біологічна (фізіологічна) — за ступенем незамінності амінокислоти для організму людини.

Амінокислоти аліфатичні (ациклічні) залежно від кількості аміно- і карбоксильних груп поділяються на моноаміномонокарбонові, діаміномонокарбонові, моноамінодикарбонові, діамінодикарбонові. Залежно від наявності тієї чи іншої групи в радикалі аліфатичні амінокислоти підрозділяють на гідрокси-, сірко-, амідовмісні та ін. Циклічні амінокислоти поділяють на ароматичні (карбоциклічні) та гетероциклічні, до яких належать також імінокислоти.

За електрохімічними (кислотно-основними) властивостями амінокислоти поділяють на три групи:

1. кислотного характеру — з додатковими карбоксильними групами в боковому радикалі (моноамінодикарбонові кислоти: аспарагінова і глютамінова);
2. основного характеру — діаміномонокарбонові: лізин і аргінін, а також гістидин;
3. нейтральні — решта амінокислот.

Сучасна раціональна класифікація амінокислот ґрунтується на полярності радикалів, їх здатності до взаємодії з водою за фізіологічних значень рН (≈7,0). Вона містить 4 групи амінокислоти: неполярні (гідрофобні), бокові радикали яких не мають спорідненості з водою. До них належать аланін, валін, лейцин, ізолейцин, метіонін, пролін, фенілаланін, триптофан; полярні (гідрофільні) незаряджені — гліцин, серин, треонін, цистеїн, тирозин, аспарагін, глютамін; полярні негативно заряджені — аспарагінова і глютамінова кислоти; полярні позитивно заряджені — лізин, аргінін, гістидин.

За біологічним (фізіологічним) значенням амінокислоти поділяють на три групи:

1. незамінні, які не можуть синтезуватися в організмі з інших сполук, тому мають обов’язково надходити з харчовими продуктами (їх для людини вісім: треонін, метіонін, валін, лейцин, ізолейцин, лізин, фенілаланін, триптофан);
2. напівзамінні амінокислоти можуть утворюватися в організмі, але в недостатній кількості, тому частково необхідна їх наявність у білках їжі (для людини таких три: аргінін, тирозин, гістидин);
3. замінні амінокислоти синтезуються в організмі в достатній кількості з незамінних амінокислот та інших сполук.

До них належить решта з 20 протеїногенних амінокислот. Вільні амінокислоти — амфотерні сполуки, що містять як мінімум дві протилежні за властивостями функціональні групи (карбоксильну й амінну) та існують у декількох іонізованих станах із дисоційованою карбоксильною групою і протонізованою аміногрупою:

У нейтральному розчині та в кристалах домінуючою формою амінокислот є цвітер-іон. Залежно від рН середовища вони можуть мати кислі чи основні властивості. У кислому середовищі амінокислоти несуть позитивний заряд, оскільки надлишок протонів у середовищі пригнічує дисоціацію карбоксильних груп. У лужному середовищі амінокислоти перебувають у вигляді негативно заряджених іонів внаслідок дисоціації -СООН-групи. Стан, у якому заряд амінокислот дорівнює нулю, має назву ізоелектричний стан. Значення рН середовища, при якому амінокислоти досягають цього стану і не рухаються в електричному полі, називається ізоелектричною точкою (ІЕТ) і позначається рІ.

Відповідно до своєї амфотерної природи амінокислоти можуть утворювати різні солі, реагуючи як з основами, так і з кислотами. Напр.

Кислотно-основні властивості амінокислот використовуються при їх розподілі та ідентифікації за методами іонообмінної хроматографії та електрофорезу. Протеїногенні амінокислоти — це переважно безбарвні кристалічні речовини, багато з яких добре розчиняються у воді й погано — в органічних розчинниках. Здатність α-амінокислот розчинятися у воді є важливим фактором, який забезпечує їх біологічні властивості. Розчинністю у воді зумовлене всмоктування амінокислот, їх транспорт в організмі, виділення з сечею тощо. Вміст амінокислот у крові людини становить близько 0,5 г/л (від 10 до 100 мкмоль/л), враховуючи і ті, що не виявлені в білках. Усього в різних органах і тканинах людини в метаболізмі беруть участь понад 80 амінокислот. Концентрацію амінокислот в сечі зазвичай визначають у мкмоль/г креатиніну, який екскретується у відносно постійній кількості, у розрахунку на одиницю маси тіла за добу. У найбільшій кількості з амінокислот в сечі наявний гліцин (400–2000 мкг/г креатиніну). Дуже важливою властивістю α-амінокислот є їхня здатність вступати в реакцію поліконденсації з виділенням молекули води за рахунок α-карбоксилу однієї А. й α-NH₂-групи іншої з утворенням ковалентного амідного зв’язку (-СО-NH-) між ними, який одержав назву пептидного. Утворені при цьому поліаміди називають пептидами. Поліпептиди, які характеризуються як білки, відрізняються від власне пептидів не лише кількістю амінокислот, але й складністю просторової організації молекули.

У практичній медицині широко використовують амінокислоти (гліцин, цистеїн, метіонін, глютамінову кислоту, гістидин та ін.); похідні амінокислоти, напр. ацетил цистеїн; продукти обміну амінокислот — гамма-аміномасляну кислоту (аміналон, пантогам, гамалон), адреналін, норадреналін, дофамін та ін.; гідролізати тканинних і плазмових білків, а також суміші індивідуальних амінокислот для парентерального живлення та як плазмозамінюючі засоби (церебролізин, аміновен інфант, аміноплазмаль, аміносол, аміностерил N-гепа; желатиноль, альбумін, протамін сульфат та ін.), а також препарати калієвої та магнієвої солі аспарагінової кислоти. Широко застосовують препарати, до складу яких входять амінокислоти цистеїн і тирозин: вітайодурол, ангіотензинамід, тиреоїдин та ін.

Біологічна хімія / Л.М. Вороніна, В.Ф. Десенко, Н.М. Мадієвська та ін. — Х., 2000; Nelson D.L., Cox M.M. Lehninger Principles of Biochemistry. — N.Y., 2013.

Інші статті автора