Скільки всього типів амінокислот знайдено у живих організмахСкільки всього типів амінокислот знайдено у живих організмах

0 Comment

Амінокислоти

група органічних сполук / З Вікіпедії, безкоштовно енциклопедія

Шановний Wikiwand AI, Давайте зробимо це простіше, відповівши на ключові запитання:

Чи можете ви надати найпопулярніші факти та статистику про Амінокислоти?

Підсумуйте цю статтю для 10-річної дитини

Амі́нокисло́ти — органічні сполуки, які одночасно містять у своєму складі аміно- (- NH2) та карбоксильну (- СООН) групи. Амінокислоти є мономерними одиницями білків, у складі яких залишки амінокислот з’єднані пептидними зв’язками. Більшість білків побудовані із комбінації дев’ятнадцяти «первинних» амінокислот, тобто таких, що містять первинну аміногрупу, і однієї «вторинної» амінокислоти або імідокислоти (містить вторинну аміногрупу) проліну, що кодуються генетичним кодом. Їх називають стандартними або протеїногенними амінокислотами. Крім стандартних в живих організмах зустрічаються інші амінокислоти, які можуть входити до складу білків або виконувати інші функції.

Загальна схема α-амінокислоти в неіонізованій формі

У залежності від того, до якого атому вуглецю приєднана аміногрупа, амінокислоти поділяються на α-, β-, γ- і тощо. α-атомом вважається той атом карбону, до якого приєднана карбоксильна група, якщо біля нього ж розташована й аміногрупа, така амінокислота називається α-амінокислотою. Якщо аміногрупа приєднана до наступного (β) атома карбону, це буде β-амінокислота і так далі. Всі протеїногенні амінокислоти є α-амінокислотами.

Oops something went wrong:

Амінокислоти: будова, групи та функції

Амінокислоти — це органічні молекули, які, з’єднуючись разом з іншими амінокислотами, утворюють білок . Амінокислоти необхідні для життя, оскільки білки, які вони утворюють, беруть участь практично у всіх функціях клітини . Деякі білки функціонують як ферменти, деякі як антитіла , тоді як інші забезпечують структурну підтримку. Хоча в природі існують сотні амінокислот, білки побудовані з набору з 20 амінокислот.

Ключові висновки

  • Майже всі функції клітини пов’язані з білками. Ці білки складаються з органічних молекул, які називаються амінокислотами.
  • Хоча в природі існує багато різних амінокислот, наші білки утворюються з двадцяти амінокислот.
  • Зі структурної точки зору амінокислоти зазвичай складаються з атома вуглецю, атома водню, карбоксильної групи, а також аміногрупи та змінної групи.
  • На основі групи змінних амінокислоти можна класифікувати на чотири категорії: неполярні, полярні, негативно заряджені та позитивно заряджені.
  • З набору з двадцяти амінокислот одинадцять можуть вироблятися організмом природним шляхом і називаються незамінними амінокислотами. Амінокислоти, які не можуть вироблятися організмом природним шляхом, називаються незамінними амінокислотами.

Структура

Структура основної амінокислоти: альфа-вуглець, атом водню, карбоксильна група, аміногрупа, група “R” (бічний ланцюг). Ясін Мрабет/Вікісховище

Як правило, амінокислоти мають такі структурні властивості:

  • Вуглець (альфа-вуглець)
  • Атом водню (H)
  • A Карбоксильна група (-COOH)
  • Аміногрупа (-NH 2 )
  • Група “змінна” або група “R”.

Усі амінокислоти мають альфа-вуглець, зв’язаний з атомом водню, карбоксильною групою та аміногрупою. Група «R» змінюється серед амінокислот і визначає відмінності між цими білковими мономерами. Амінокислотна послідовність білка визначається інформацією, яка міститься в генетичному коді клітини . Генетичний код — це послідовність нуклеотидних основ у нуклеїнових кислотах ( ДНК і РНК ), які кодують амінокислоти. Ці генні коди не лише визначають порядок амінокислот у білку, але й визначають структуру та функцію білка.

Групи амінокислот

Амінокислоти можна класифікувати на чотири загальні групи на основі властивостей групи “R” у кожній амінокислоті. Амінокислоти можуть бути полярними, неполярними, позитивно або негативно зарядженими. Полярні амінокислоти мають групи «R», які є гідрофільними , тобто вони шукають контакту з водними розчинами. Неполярні амінокислоти протилежні (гідрофобні), оскільки вони уникають контакту з рідиною. Ці взаємодії відіграють важливу роль у згортанні білків і надають білкам тривимірну структуру . Нижче наведено список 20 амінокислот, згрупованих за властивостями групи «R». Неполярні амінокислоти гідрофобні , а решта груп гідрофільні.

Неполярні амінокислоти

Полярні амінокислоти

Полярні основні амінокислоти (позитивно заряджені)

Полярні кислотні амінокислоти (негативно заряджені)

Хоча амінокислоти необхідні для життя, не всі вони можуть вироблятися в організмі природним шляхом. З 20 амінокислот 11 можуть вироблятися природним шляхом. Такими незамінними амінокислотами є аланін, аргінін, аспарагін, аспартат, цистеїн, глутамат, глутамін, гліцин, пролін, серин і тирозин. За винятком тирозину, незамінні амінокислоти синтезуються з продуктів або проміжних продуктів ключових метаболічних шляхів. Наприклад, аланін і аспартат отримують з речовин, що утворюються під час клітинного дихання . Аланін синтезується з пірувату, продукту гліколізу . Аспартат синтезується з оксалоацетату, проміжного продукту циклу лимонної кислоти . Шість незамінних амінокислот (аргінін, цистеїн, глутамін, гліцин, пролін і тирозин) вважаються умовно незамінними , оскільки харчові добавки можуть знадобитися під час хвороби або у дітей. Амінокислоти, які не можуть вироблятися природним шляхом, називаються незамінними амінокислотами . Це гістидин, ізолейцин, лейцин, лізин, метіонін, фенілаланін, треонін, триптофан і валін. Незамінні амінокислоти повинні надходити з їжею. Загальні харчові джерела цих амінокислот включають яйця, соєвий білок і сигу. На відміну від людини, рослини здатні синтезувати всі 20 амінокислот.

Амінокислоти та синтез білків

Трансмісійна електронна мікрофотографія ДНК (рожева). Під час транскрипції ланцюги мРНК (зелені) синтезуються та транслюються рибосомами (сині).

Д-Р ОЛЕНА КІСЄЛЄВА/Getty Images

Білки утворюються в процесі транскрипції та трансляції ДНК . У синтезі білка ДНК спочатку транскрибується або копіюється в РНК. Отриманий транскрипт РНК або матрична РНК (мРНК) потім транслюється для отримання амінокислот із транскрибованого генетичного коду. Органели , які називаються рибосомами , та інша молекула РНК, яка називається транспортною РНК , допомагають транслювати мРНК. Отримані амінокислоти з’єднуються разом за допомогою дегідратаційного синтезу, процесу, під час якого між амінокислотами утворюється пептидний зв’язок. Поліпептидний ланцюг утворюється, коли ряд амінокислот з’єднується разом пептидними зв’язками. Після кількох модифікацій поліпептидний ланцюг стає повноцінним білком. Один або кілька поліпептидних ланцюгів, скручених у тривимірну структуру, утворюють білок .

Біологічні полімери

Хоча амінокислоти та білки відіграють важливу роль у виживанні живих організмів, існують інші біологічні полімери , які також необхідні для нормального біологічного функціонування. Поряд з білками, вуглеводи , ліпіди та нуклеїнові кислоти складають чотири основні класи органічних сполук у живих клітинах.

Джерела